Forschende finden neuen Therapieansatz gegen Staupe und Masern

Forschenden der Universität Bern und der Zürcher Hochschule für Angewandte Wissenschaften ist es laut einer Medienmitteilung mittels Kryo-Elektronenmikroskopie erstmals gelungen, die Struktur eines Proteins nachzuweisen, das für das Andocken des Hundestaupevirus an seinen Wirtszellen zuständig ist. Mit der Methode werden biologische Proben bei kryogenen Temperaturen um -180 Grad Celsius mit 100'000-facher Vergrösserung abgebildet.

Das Hundestaupevirus ist ein einstrangiges RNA-Virus, das von einer Proteinhülle umgeben ist. Darauf befinden sich Andock-Proteine (H-Proteine) und Fusionsproteine (F-Proteine). Ähnlich wie das Coronavirus mit dem Spikeprotein docken sich die Staupeviren über ihr H-Protein an die Hülle der Wirtszelle an und infizieren sie dann über das F-Protein.

„Dass wir die Struktur ermitteln konnten, stellt einen grossen Sprung nach vorn dar“, wird Dimitrios Fotiadis, Projektleiter am Institut für Biochemie und Molekularmedizin der Universität Bern, in der Mitteilung zitiert, „Dies ermöglicht es uns nun zu verstehen, wie sich die verschiedenen Subdomänen räumlich zueinander verhalten – und liefert uns eine wertvolle Vorlage, um antivirale Medikamente der nächsten Generation zu entwickeln, die das Andock-Protein abblocken“.

Hundestaupeviren gehören wie die menschlichen Masernviren zur Gattung der Morbilliviren. Sie sind sehr ansteckend und können vor allem bei Wildtieren grosse Epidemien auslösen. Bislang sind noch keine antiviralen Medikamente gegen diese Viren zugelassen. Für Tier und Mensch könnten neu entwickelte antivirale Impfstoffe noch grösseren Schutz bieten. An Masern sterben etwa jährlich weltweit noch über 100‘000 Menschen. ww